ны активизироваться, перейти в другое энергетическое состояние. Поднесем спичку — процесс начнет нарастать лавиной, тепло будет активизировать массу молекул. Так вот, катализатор, вступая в реакцию с исходным веществом, образует некий промежуточный продукт, который значительно легче переходит в возбужденное состояние; он реагирует с другим компонентом, выделяется избыток энергии. Тогда катализатор отщепляется и остается искомое.

Технические «ускорители», применяемые в химических лабораториях и на заводах, повышают скорости реакций в десятки и сотни раз, биологические же — в десятки и сотни миллионов. Вот почему, помогая катализу, мы применяем нагрев, живое же вещество может обходиться и без этого.

СКОЛЬКО ИХ!

Сейчас известно около 1000 ферментов. Их подразделяют на две большие группы: чисто белковые и состоящие из белка и кофермента. Естественно, что разобраться в точной химической структуре большинства из них химикам и биологам пока еще не удалось. Лишь для неко-

Целлюлоза и вода не реагируют друг с другом в нормальных условиях (1). Энзим вынуждает их вступить во взаимодействие (2—3), получается глюкоза (4), а энзим высвобождается.

торых простейших, например, рибо-нуклеазы, установлены точная первичная, вторичная и третичная структуры. Это белок из 124 аминокислотных остатков с определенной пространственной конфигурацией. Химо-трипсин состоит из 246 аминокислотных остатков; ученым известен порядок их расположения в молекуле, но плохо выяснены вторичная и другие его структуры.

По-разному энзимы и действуют. В некоторых случаях исходный реагент активируется ферментным белком — тот фиксирует, допустим, его молекулы определенным образом. В других ситуациях действие этим не ограничивается: зафиксировав молекулу исходного вещества, фермент подводит к ней свой кофермент, и тут начинается реакция. Кофермен-ты — присоединенный к энзиму вещества — в большинстве случаев витамины, чаще всего группы В, или комплексные соединения железа, меди, цинка...

Однако деление ферментов на две группы для химиков неудобно. Во-первых, их слишком много, во-вторых, плохо описывается, что они могут, как действуют. Потому-то несколько лет назад по рекомендации комиссии по ферментам Международного биологического союза была разработана новая система. В ее основу заложен принцип практической работы фермента: что он «умеет» делать и каким путем достигает своей цели.

Оказалось, что у энзимов шесть классов рабочих задач; занимаются они в основном «переработкой» молекул. Другими словами, шесть классов ферментов — это шесть типов химических реакций.

Первый класс — оксидоредукта-зы — окисляют или восстанавливают подотчетные им молекулы. А в зависимости от того, какие именно функциональные группы претерпевают превращения в обрабатываемых молекулах, класс этот разделен еще на 14 подклассов! Правда, здесь надо сразу же упомянуть, что. все известные нам ферменты узкоспециализированы: каждый работает только с одним каким-нибудь видом молекул и производит только одно превращение. И в этом — одно из замечательнейших свойств энзимов. Поместите нужный фермент в бульон, где смешаны десятки различных органических веществ, — он будет работать только с одним, катализируя только одну реакцию.

Вторые — трансферазы — переносчики аминометильной, фосфатной, ацетильной и других групп от одного вещества к другому. Гидролазы омыляют, гидролизуют эфирные, аминные и амидные группы. Десмо-лазы отщепляют молекулу от вещества либо присоединяют ее к нему. Изомеразы перестраивают молеку-

НА

♦1° ♦г⁰

⁴ >v

✓ D

Проделывая «туннель» в энергетическом барьере, фермент ускоряет химические реакции в миллионы раз. 1 — исходное состояние, молекулы разъединены и не имеют запаса энергии для преодоления барьера; 2 — в работу вступает энзим; 3 — энзим проделывает «туннель» в энергетическом барьере; 4 — молекулы соединились, энзим отправляется к новой ларе реагентов.

лы, не меняя их химического состава, а просто передвигая с места на место отдельные их атомы или целые группы атомов. Лиазы перемещают только фосфатные группировки. Как видим, работа ферментов достаточно разнообразна.

И как это ни странно — вот этими шестью основными типами ограничивается множество всех химических реакций, происходящих в организмах. Природа действительно экономна. В процессе эволюции отбирались самые эффективные реакции, определялся тот, казалось бы, небольшой их набор, обеспечивающий в конце концов устойчивость жизни на Земле.

Чтобы отсортировать этот набор, природе понадобились миллиарды лет. Биохимикам, чтобы разобраться в энзимах, потребовалось два века.

ИСТОРИЯ НЕ ТОЛЬКО ЖИЗНИ

1

Собственно говоря, история ферментов начинается одновременно с зарождением жизни на Земле. Ведь без них, как мы уже поняли, без этой каталитической активности живое просто не существовало бы. Практическое же применение «чудесных» белков началось хотя и значительно позже, но тоже в незапамятные времена. Заквашивание теста, брожение пивного и винного сусла, выделка кож и меха — неизвестно, кто и когда впервые занялся этими ферментативными технологическими процессами. Сознательный, научный подход к ферментам определился лишь в начале XIX века. В 1814 году русский химик К. Г. Кирхгоф открыл «ферментативное действие водной вытяжки солода на расщепление крахмала до са-

ПЕРЕДНЕМ КРАЕ НАУНИ

ООО

/о 'о ^о