Техника - молодёжи 1959-03, страница 38

Только часть фермен-та, которая называется «гактивной группойобусловливает каталитические его свойства.

НОСИТЕЛЬ

сокой активности, не должен «совать свой нос» в другие химические реакции, кроме основной! которую он ускоряет или замедляет; в противном случае образуются нежелательные примеси, что сильно затрудняет процессы химической переработки. Поэтому в промышленной химии чрезвычайно важно уметь использовать высокую разборчивость ферментов для получения каггалиэато-ров, не обладающих побочным действием, надо ясно понимать, на чем основана эта разборчивость или изби-ратвльность.

Все виды молекул белков образуются из аминокислот, которые сочетаются различными способами.

Но для этого надо сначала изучить строение белков-ферментов, надо уметь выделять их в чистом виде из разных органов и тканей.

Это оказалось очень трудным делом.

ТАЙНА РАСКРЫВАЕТСЯ

Ш отличие от других химических соединений, для которых получение их а кристаллическом виде является гаран-тией их чистоты, белки-ферменты оказались весьма прихотливыми и «коварными». Исследователь, радовавшийся тому, что получил фермент в виде кри-

Ферменты играют важную роль в пищевой промышленности.

сталлов определенной формы, с горечью убеждался в дальнейшем, что зти кристаллы — казалось бы, совершенно однородные — представляют смесь из двух и более различных ферментов. С помощью новейших тончайших способов разделения и очистки, преодолев большие трудности, в настоящее время удалось получить ряд ферментных белков в совершенно чистом виде. Удалось и изучить их строение.

Оказалось, что своеобразными «кирпичиками», из которых сложено здание — молекула белка, являются так называемые аминокислоты — органические соединения, содержащие азот. Таких различных аминокислот, входящих в состав белков, известно более двадцати. Каждая аминокислота может повторяться в белковой молекуле то или иное число раз, входя в состав отдельных белков в самых различных количествах и сочетаниях. При зтом аминокислоты связываются друг с другом особым образом, образуя как бы звенья цепочки. Молекулы одних белков состоят из одиночной цепочки, других—-из нескольких таких цепочек, располагающихся » пространстве самым различным образом. И если в живой природе нет хотя бы двух совершенно одинаковых белков, то в этом прежде всего «виноваты» аминокислоты.

Что общего между сгустком крови, волосами, белком куриного яйца, шелком, творогом и желатином? Они мало похожи друг на друга, но все они состоят из белков. А таких различных белков в природе неисчислимые миллиарды.

Если допустить, что в молекулу белка входит только 20 различных аминокислот, то одной Юлько перестановкой их можно получить миллиарды различных белков. А если учесть к тому же, что каждая из этих 20 различных аминокислот может быть представлена в молекуле белка несколько раз, легко понять необычайное разнообразие белков в природе.

Одним из важнейших достижений последних лет является установление того обстоятельства, что специфичность ферментных белков зависит от порядка чередования в них аминокислот, из которых складывается пептидная цепочка. Таким образом удалось, например, установить не только то, что молекула фермента рибонуклеазы состоит из 126 аминокислотных остатков, образующих одну пептидную цепь, но и то, какие именно аминокислоты образуют зту цепь и в какой последовательности они чередуются друг с другом. При зтом удалось также выяснить, что специфичность фермента зависит Ы активного центра небольшого участка пептидной цепи с характерным чередованием аминокислот в нем. Можно расколоть молекулу фермента, отбить от нее осколок активного центра, и зтот осколок сохранит всю специфичность действия фермента.

Нет правил без исключений, и высокая специфичность ферментов требует оговорки. Дело в том, что известны случаи (правда, единичные), когда один и тот же фермент действует на несколько различных химических веществ — субстратов. Но такие примеры редки, и разборчивость ферментов, избирательность их действия остается, пожалуй, наиболее характерным их свойством.

Сб специфичностью действия ферментов хорошо согласуется еще одно обстоятельство. Оказывается, активность фермента можно повышать или, напротив, угнетать (парализовать) действием некоторых химических соединений, часто очень простых по составу. Такие активаторы или парализаторы действия ферментов могут быть очень специфичными. Так, например, соль синильной кислоты резко повышает активность фермента папаина, но совершенно парализует действие дыхательного фермента.

подобного рода явления играют большую роль в живом организме. Дело в том, что многие ферменты содержатся в тканях и клетках организма в совершенно неактивном состоянии, но становятся активными при известных условиях. Это впервые показал И. П. Павлов с учениками на примере ферментов пищеварения. Пепсин (фермент желудочного сока) может расщеплять белки только после того, как его неактивная форма (пепсиноген) активируется соляной кислотой. Общее название неактивных форм ферментов — проферменты.

Очевидно, многие ферменты в живой клетке находятся в виде проферментов. Иначе трудно было бы понять, каким образом «волки и овцы» — фермент и вещество — субстрат, на который он должен действовать, — мирно уживаются друг с другом в живой клетке. Так, например, а любой растительной клетке нетрудно обнаружить крахмал и рядом с ним амилазу-— фермент, который расщепляет крахмал. Возможно также, что между ферментом и субстратом в клетке имеются какие-либо пространственные ограничения.

Ферменты широко распространены в живой природе. Практически они содержатся яд всех животных и растительных тканях. Это позволяет предположить, что все белки организма являются ферментами. Такой взгляд находит подтверждение в замечательном открытии советских ученых В. А. Эи-гельгардта и М. Н. Любимовой. Как известно, наиболее важной составной Частью мышц (не считая воцы) являются белки. Каждому из нас хорошо известна способность мышц сокращаться — сколько раз в течение суток мы то напрягаем (сокращаем), то расслабляем мышцы! Главным белком мышц, обуславливающим их способность сокращаться, является так называемый /миозин. И вот оказалось, что миозин не только сократимый белок мышцы, но одновременно и фермент, который ускоряет (катализирует) химическую реакцию, доставляющую энергию, необходимую Для зтбго сокращения. Такое «самоснабжение» энергией — факт весьма примечательный. Весьма вероятно, что все белки являются ферментами, но пока еще не для всех белков выявлены их ферментативные свойства.

Различия между отдельными ферментами сказываются и в том, что хотя все ферменты являются белками, но зти белки могут быть простыми и сложными. Простые белки — зто такие, при расщеплении которых не удавятся получить ничего, кроме аминокислот. Следовательно, их отличие друг от друга заключается в различном наборе и различном порядка чередования и «упа