Техника - молодёжи 1959-03, страница 37

да могут, соединяясь, образовывать исходное вещество. И ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию.

Это свойство ферментов помогает нам уяснить себе механизм химических превращений, протекающий в клетках и тканях организма. Внутри клетки ферменты не разбросаны в беспорядке, но расположены определенным образом* и наряду с этим могут перемещаться. Такое их пространственное размещение играет большую роль в химических превращения*, происходящих в живом организме. Находясь в растворе, содержащиеся в клетках ферменты могут ускорять реакции расщепления пищевых веществ с присоединением к ним воды (реакции гидролиза). Но, с другой стороны, оседая на тончайших образованиях в протоплазме клетки, не содержащих воды, те же самые ферменты уже не расщепляют, а воссоздают, синтезируют из продуктов распада более сложные вещества.

Такая созидающая роль ферментов была открыта в прошлом веке замечательным русским ученым А. Я. Данилевским, указавшим на огромную роль ферментативных синтезов в обмене веществ живого организма и подтвердившим экспериментально, что один и тот же фермент осуществляет и распад и синтез. Он показал, что желудочный сок, содержащий фермент, расщепляющий белки на пептоны, при действии на эти пептоны может превращать их в бел ко во подобные вещества.

Это открытие А. Я. Данилевского имело принципиальное значение и легло в основу многих работ, посвященных решению важнейшей проблемы биологии — созданию синтеза белка. В последние годы делаются довольно успешные попытки осуществить синтез белка при помощи ферментов.

СИЛА И ЩЕПЕТИЛЬНОСТЬ

Характерной особенностью ферментов является их чувствительность к температуре, особенно к высокой температуре (выше 70—80°). Это свойство ферментов не кажется неожиданным: мы знаем, что все ферменты являются белками, а для белков очень характерно свойство сильно изменяться под действием высокой температуры. Попробуйте бросить яйцо в кипящую* ВО-ду — белок свернется.

Чувствительность к нагреванию у ферментов проявляется чаще всего таким образом, что сначала — до температуры порядка 40—50° — нагревание повышает способность ферментов ускорять химические реакции, катализировать их. Дальнейшее нагревание начинает снижать эту активность; большую роль при этом играет также и длительность нагревания. Нагревание выше 90° ведет обычно к катастрофическим результатам: ферменты полностью утрачивают свои свойства — другими словами, теряют активность. Есть, впрочем, и исключения. Так, например, содержащийся в мышцах фермент легко выдерживает нагревание до 100°. На некоторые ферменты нагревание действует, как бы временно лишая их активности. После прекращения нагревания с течением времени такой фермент может восстановить утраченную активность.

Для каждого фермента существует так называемая оптимальная, наиболее

благоприятная для его деятельности, температура. Естественно, что для ферментов в организме теплокровных животных наиболее благоприятной является температура тела (37-—40°) животных.

Активность ферментов влияет на всю жизнедеятельность организма. Это легко иллюстрировать жизнью растений, в которых зимой активность ферментов резко снижается, а весной по мере потепления ферменты делаются все более и более активными, повышая тем самым и процессы жизнедеятельности растительного организма.

Ферменты очень чувствительны также к кислотам и щелочам. Одни ферменты обладают наибольшей активностью при слабокислой реакции, другие при слабощелочной или при нейтральной. Это свойство ферментов позволяет нам легко понять, например, процесс пищеварения. Пища, как известно, прежде всего попадает в полость рта, где она пережевывается зубами и смачивается слюной. Реакция слюны почти нейтральная, и именно при этой реакции наибольшей активностью обладает тот фермент, который содержится в слюне. Этот фермент (птиалин или амилаза) действует только на углеводы, в основном на крахмал. Поэтому в полости рта начинается ферментативное переваривание только углеводистой части пищи.

Из полости рта пища попадает через пищевод в желудок. Здесь выделяется желудочный сок, представляющий собой чрезвычайно кислую жидкость, равной которой по кислотности в животном организме не имеется. Этот сок содержит фермент пепсин, проявляющий максимум активности только при сильной кислой реакции среды. Фермент этот расщепляет белки, но не действует на углеводы. Что же происходит в желудке? Кислый сок, выделяющийся из специальных желез в стенках желудка, постепенно пропитывает пищу в желудке, расщепляя главным образом белки. Углеводы (крахмал) пе-ревариваются под влиянием ферментов слюны, попавшей в желудок вместе с пищей. Однако в присутствии кислого желудочного сока ферменты слюны перестают действовать. Поэтому расщепление углеводов в желудке практически приостанавливается и происходит лишь в тех участках желудка, куда не проник кислый сок.

По мере переваривания пища постепенно поступает из желудка в тонкие кишки. Начальный отрезок этих кишок называют двенадцатиперстной кишкой. В нее впадают два протока большой пищеварительной железы, расположенной под желудком. Эта поджелудочная железа выделяет сок, который содержит ферменты, действующие уже на все три основные группы питательных веществ— белки, углеводы и жиры.

Поджелудочный сок представляет собой щелочную жидкость, и все содержащиеся в нем разнообразные ферменты проявляют наибольшую активность при этой щелочной реакции.

Когда ферментам давали название «ключи жизни», для этого имелось несколько оснований, из коих главным является так называемая специфичность (избирательность) действия ферментов. Каждый фермент действует лишь на вполне определенное вещество (субстрат) или же на определенный тип хи-

Б Е АКИ

В процессе пищеварения фермент амилаза действует на крахмал, а фермент пепсин — на белки. Это объясняется из-бирателъностъю действия ферментов.

мической связи в молекуле. Фермент должен подходить к молекуле, как ключ к замку.

Это очень важное свойство ферментов. Поэтому-то ферменты и называют специфическими белками-катализа-торами. Собственно говоря, и химики пытаются подобрать для каждой каталитической реакции, осуществляемой в лаборатории, какой-то наилучший катализатор. Но в отличие от живого организма в лаборатории многие химические реакции могут катализироваться различными катализаторами или же один катализатор используется для ускорения различных химических реакций. Не то мы наблюдаем в живом организме: здесь определенный фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или небольшой круг сходных по типу химических реакций.

Такая исключительная разборчивость ферментов представляет интерес не только для биолога или врача.

Идеальный катализатор, помимо вы-

Ие вообразимо велико количество молекул белков, которое можно получить, сочетая аминокислоты. Если из всех этих молекул составить цепь в палец толщиной, она протянется от одного конца Млечного Пути до другого.